Тема: «Белки»
Цель:
Задачи:
Образовательные:
- сформировать представление о белках как непериодических линейных биополимерах, состоящих из различных аминокислотных остатков;
- охарактеризовать состав и химическое строение полипептидных молекул, а также первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка;
- ознакомить учащихся с важнейшими функциями белков;
- сформировать знания о качественных реакциях на молекулы белка.
Развивающие:
- способствовать развитию умения анализировать и обобщать ранее изученные факты
- совершенствовать навыки работы с лабораторным оборудованием
Универсальные учебные действия (познавательные, регулятивные, коммуникативные)
Формировать умение извлекать информацию из таблиц, схем (П)
Формировать умение выявлять сущность, особенности изучаемых веществ (П)
Формировать умение на основе анализа ранее изученных фактов делать выводы (П)
Формировать умения отвечать на поставленный вопрос, аргументировать (К)
Формирование вербальных и невербальных способов коммуникации (К)
Адекватно передавать информацию (К)
Уметь корректировать свои действия и других (Р)
Давать оценку результатам работы и т.д. (Р)
Воспитательные:
-воспитывать интерес к изучаемому предмету;
Ход урока:
Органические соединения составляют в среднем 20-30% массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – углеводы, нуклеиновые кислоты, белки, а также жиры и ряд небольших молекул – гормоны, пигменты, аминокислоты, простые сахара и т.д.
Часть из этих веществ вы уже изучили, с другими еще предстоит познакомиться. На этом уроке мы повторим и систематизируем уже изученный вами в начале года на уроках биологии материал о строении и функциях молекул белка, познакомимся с качественными реакциями на белки.
Белки - это непериодические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
В организме человека встречается 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Такое разнообразие обеспечивается сочетанием всего лишь 20 разных аминокислот, составляющих несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций. Порядок их чередования может быть самым разнообразным; благодаря этому возможно существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, из 20 остатков аминокислот теоретически можно составить около 2 • 1018 вариантов белковых молекул, различающихся порядком чередования аминокислот, а значит, и формой, и свойствами.
Белки делятся на протеины, содержащие только остатки аминокислот, и протеоды, содержащие еще и небелковую часть ( липо-, хромо-, глико-, фосфопротеиды)
Белки (по составу)
Протеины Протеиды
(простые) (сложные)
макромолекулы состоят только кроме остатков ά- аминокислот макромолекулы
из остатков ά- аминокислот. содержат другие группы атомов.
Строение:
Молекула белка напоминает нитку, унизанную разноцветными бусинами и скрученную в виде спирали. «Бусины» - это аминокислотами. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких сотен и даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка - около 300 аминокислот.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. Валентные углы при sp2-гибридном атоме углерода близки к 1200, при sp3-гибридном атоме углерода - 1100.
Группа атомов –СО – NH - , с помощью которой связаны две ά- аминокислоты, называется пептидной связью.
Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяжелейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.
Вторичная структура белки - спираль. За счет водородных связей между группами СО и NH.
В пространстве полипептидная цепь белка может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами NH и СО различных участков цепи. Такая структура белка называется ά-спираль и наблюдается, к примеру, у ά-кератина (шерсть, волосы, рога, ногти).
Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серии), две полипептидных цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это
β-структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.
Таким образом, вторичная структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами СО и NH.
Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение ά-спирали или β-структуры в пространстве. получило название третичной структуры.
Третичная структура - пространственная конфигурация спирали в пространстве. Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, водородных, дисульфидных, ионных связей.
По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.
Белки (по форме молекул)
Глобулярные Фибриллярные
(шаровидные) (нитевидные)
Для глобулярных белков более характерна ά-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.
Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).
В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют более сложные структуры.
Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Есть не у всех белков.
Биологическая активность белков определяется третичной и четвертичной структурами.
Физические свойства
Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т.
Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образующиеся растворы являются коллоидными
Функции белков:
Одна из важнейших - строительная (структурная) функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Белки, выполняющие структурные функции, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играет коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов - мукоидов, муцина и т. д. В комплексе с липидами (в частности фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.
Исключительно важное значение имеет каталитическая (ферментативная) роль белков. Все ферменты - вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях, при температурах, близких к 40°С, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорость протекания большинства реакций ничтожно мала, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы - ферменты. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ионом металла или специальной органической молекулой. Многие белки ускоряют химические реакции в сотни раз.
Двигательная функция живых организмов обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: образование псевдоподий, мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.
В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).
Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.
Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина - белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.
Защитная функция. При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах - лейкоцитах - образуются особые белки - антитела. Они связывают и обезвреживают несвойственные организму вещества (антигены).
Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу «белок - белок» способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков крови к свертыванию. Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит к образованию сгустка крови, что предохраняет от потери крови при ранениях.
Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, вырабатываемые в железах внутренней секреции. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Инсулин – регулирует содержание сахара в крови.
Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
Химические свойства:
Биуретовая реакция.
При действии на белки раствора солей меди (II) в щелочной среде возникает сиреневое или фиолетовое окрашивание. К равным объемам раствора белка (можно использовать мясной бульон) и гидроксида натрия учитель добавляет несколько капель раствора сульфата меди (II). Голубая окраска раствора соли меди изменяется на фиолетовую (или несколько иную в зависимости от природы белка) за счет образования комплексных соединений.
Ксантопротеиновая реакция.
При действии на белки концентрированной азотной кислоты образуется желтая окраска, связанная с нитрованием ароматических колец в соответствующих аминокислотах. Если биуретовая реакция универсальна на все белки, то ксантопротеиновую дают только те полипептиды, которые содержат остатки фенилаланина, триптофана, тирозина. Таких аминокислот много в белках мышечных тканей (миозин), но почти нет в соединительных (желатин). Если на скорлупу вареного вкрутую яйца нанести несколько капель концентрированной азотной кислоты, происходит бурное вспенивание. Скорлупа состоит главным образом из карбоната кальция. Разрушая скорлупу, кислота проходит до белка. После промывания яйца под струей воды освободите его от остатков скорлупы. В месте попадания азотной кислоты осталось желтое пятно. Его окраска усилится и перейдет в оранжевую, если вырезанный фрагмент белка с пятном опустить в раствор щелочи или аммиака (нитроарен переходит в ацинитроформу).
Качественное определение серы в белках.
При горении белки издают характерный запах «жженого рога» (учащиеся говорят - горелых мух). В этом легко убедиться, если поджечь шерстяную нитку или пучок волос. В значительной степени этот запах определяется содержанием в белках атома серы (цистеин, метионин, цистин).
Наличие в белках этого элемента доказывают следующим образом. К раствору белка добавляют равный объем щелочи, нагревают до кипения и добавляют несколько капель раствора ацетата свинца. Выпадение черного осадка свидетельствует о присутствии в полученном растворе сульфид-аниона:
(CH3COO)2Pb + S- PbS↓ + 2СН3СОО-
Задание № 1: «Решите задачу».
При щелочном гидролизе 32г дипептида образовалось только одно вещество – натриевая соль некоторой кислоты. Масса соли составила 44,4г. Установите строение дипептида.
Домашнее задание:
1. Изучите теоритический материал;
2. Напишите структурные формулы всех возможных трипептидов, составленных из любой возможной комбинации остатков двух аминокислот: фенилаланина и глицина. (8 изомеров).
12 682
2 343 
