Строение и функции белков

Строение.

Свойства.

Функции.

Елисеева Г.Н. МОУ СОШ №9

• Белки называют также протеинами (греч. Protos – первый, главный).

Белки - сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α -аминокислот.

После удаления воды, в сухом остатке на 1 месте по содержанию веществ в клетке стоят белки. .

В состав белков входят: С, Н, О, N , S . Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Классификация белков

белки

простые

сложные

состоят из остатков аминокислот

кроме аминокислот содержат небелковую - простетическую группу:

атомы металла – металлопротеины

молекулу липида – липопротеины

молекулу углевода – гликопротеины

остаток фосфорной кислоты – фосфопротеины

молекулу нуклеиновой кислоты – нуклеопротеины

Строение белков.

• Макромолекулы -органические соединения, характеризующиеся большими размерами молекул.
• Полимеры - молекулы, состоящие из большого количества молекул.

• Цепи из небольшого числа аминокислотных остатков – пептиды , а цепи состоящие более чем из 10 аминокислотных остатков называются полипептиды или белки.
• Белки – нерегулярные полимеры ( гетерополимеры ) , мономерами которых являются аминокислоты .

• А-Б-В-А-Г-Б-А-В-А-А-А-Б-С-Е-Д

Аминокислоты

• В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Природных аминокислот –150, в белки входят –20.

Аминокислоты

Заменимые

синтезируются в организме

Незаменимые

в организме не синтезируются

• Заменимые синтезируются в организме. Углеродный скелет аминокислот образуется из глюкозы, а

универсальным донором аминогруппы служит глутаминовая кислота.

Незаменимые аминокислоты

• Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин.

• В зависимости от аминокислотного состава , белки бывают:
• полноценными – белки, содержащие весь набор аминокислот (20 разных аминокислот);
• неполноценными – белки, в составе которых какие-то аминокислоты отсутствуют.

• В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10130. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе.

• Инсулин –5700
• Рибонуклеаза –12700
• Альбумин-36000
• Гемоглобин-65000

• Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — полярные соединения, содержащие аминогруппу ( - NH 2 ) , которая определяет свойства оснований, и карбоксильную группу ( - COOH) , обеспечивающую свойства кислоты .

Аминокислоты - амфотерные соединения , поэтому могут взаимодействовать друг с другом, образуя полипептидную цепь

• Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп, которыми отличаются аминокислоты, называются радикалами.

Пептидная

связь

Ковалентные

пептидные связи

• Первичная структура – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, определенный генотипом .

Первичная структура белка

Тре

Ала

Вал

Ала

Ала

Ала

Глу

Сер

Гли

Сер

Глу

Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.

Образование пептидной связи

O

H

R

O

C

C

R

C

C

O

N

H

H

O

H

H

N

H

H

O

H

H

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

• Вторичная структура – спираль с одинаковым расстоянием между витками.

Водородные связи между

-С=О, находящимися на

одном витке спирали, и

группами – N-H на другом

витке.

Различают 2 вида структур: -спираль, -складчатый слой. - спираль имеет спиральную конфигурацию (жесткого цилиндра) образуется водородными связями, в связях участвуют все пептидные группы СО и NH, радикалы не участвуют в образовании спирали. Спираль устойчива, высота одного витка 0,54 нм, в один виток входит 3,6 – 4 аминокислот.

_ складчатый слой имеет вид изогнутой цепи, формируется с помощью водородных связей между водородом NH и

кислородом СО-групп двух аминокислотных остатков, находящихся на большом расстоянии друг от друга. Радикалы могут располагаться как с наружной так и внутренней сторон.

Различают 2 вида структур: -спираль, -складчатый слой. -спираль имеет спиральную конфигурацию (жесткого цилиндра) образуется водородными связями, в связях участвуют

все пептидные группы СО и NH, радикалы не участвуют в образовании спирали. Спираль устойчива, высота одного витка

0,54 нм, в один виток входит 3,6 – 4 аминокислот.

-складчатый слой имеет вид изогнутой цепи, формируется с помощью водородных связей между водородом NH и

кислородом СО-групп двух аминокислотных остатков, находящихся на большом расстоянии друг от друга. Радикалы

могут располагаться как с наружной так и внутренней сторон.

Актин, миозин

• Третичная структура – клубок из полипептидной спирали .
• Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь (ионная) между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул.
• Радикалы взаимодействуют

между собой благодаря

силам Ван-дер-Ваальса ( гидрофильно-гидрофобных взаимодействий).

Ионные, водородные, ковалентные

(дисульфидные мостики)

Структура молекулы белка

• Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин.
• Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей

(21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Дисульфидная связь

Связи, образующие третичную структуру белка

• а ) гидрофобными – неполярные радикалы собираются в группы, оттесненные молекулами воды (связь водородная между молекулами воды);
• б) ионные или солевые – между полярными радикалами;
• в) дисульфидные – между радикалами, содержащими серу (цистеин). Это прочные связи по природе ковалентные; г) Ван-дер-Ваальсовы силы – взаимодействие электрически нейтральных молекул или атомов.

• Белки волос, шерсти, кожи, сухожилий

1.фибриллярные белки – вытянутые в виде волокна, например, фиброин – белок натурального шелка; 2) мембранные белки – расположенные в мембране, например, рецепторы гармонов, натриевые и калиевые каналы,

порин, родопсин; 3) глобулярные – растворимые в воде, шаровидные .

фибриллярные белки – вытянутые в виде волокна, например, фиброин – белок натурального шелка; 2) мембранные белки – расположенные в мембране, например, рецепторы гармонов, натриевые и калиевые каналы,

порин, родопсин; 3) глобулярные – растворимые в воде, шаровидные.

• Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей

Силы

межмолекулярного

притяжения

гемоглобин

• Четвертичная структура.
• Характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
• Глобулы удерживаются вместе благодаря ионным, гидрофильно-гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

• Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин .
• Он образован двумя  -субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя  -субъединицами (146 аминокислотных остатков).С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Уровни организации белковой молекулы

Структура белковой молекулы

Характеристика структуры

Первичная-линейная

Тип связи, определяющий структуру

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

Вторичная-спиральная

Ковалентная пептидная связь – NH-CO-

Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль

Третичная-глобулярная

Внутримолекулярные водородные связи

Упаковка вторичной спирали в клубок-клубочковидная структура

Четвертичная

Ковалентные дисульфидные и ионные связи

Соединение нескольких глобул в сложный комплекс

Межмолекулярное притяжение и все другие виды связей

Свойства белков

1) амфотерность – проявляют и кислые и основные свойства 2) гидрофобность и гидрофильность 3) буферность – поддерживают концентрацию ионов водорода на постоянном уровне 4) белки способны к самосборке 5) стабильность 6) спецефичность 7) способны к обратным конформационным изменениям 8) денатурация – разрушение II, III, IV структур под действием физических и химических факторов с сохранением первичной структуры 9) ренатурация – восстановление пространственной структуры и биологической активности, если не нарушена I структура белка.

обратимая

необратимая

Свойства белков

Сократимость

Денатурация

Способность к химическим взаимодействия с другими веществами

Двигательная

Защитная

Транспортная

Каталитическая

Сигнальная

Структурная

Функции белков

Свойства белков.

• Начиная с вторичной структуры, пространственное строение (конфигурация) макромолекул белка поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, PH и т.д.) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно его свойства, изменяются.
• Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

Разрушение вторичной и третичной структур под воздействием различных факторов внешней среды.

Третичная структура

Первичная структура

Денатурация

не обратимая

обратимая

Процесс восстановления

структурной организации

белковой молекулы

называется ренатурацией .

под воздействием высоких температур

под действием солей металлов

под действием спиртов

Под действием химических веществ – щелочей, кислот, солей тяжелых металлов, спиртов.

Белок в пищеварительной системе под воздействием соляной кислоты желудка становится нерастворим (пример с куриным яйцом), доступен действию пищеварительных ферментов.

Свёртывание крови.

• Ренатурация лежит в основе раздражимости клеток. Так под действием гормонов регулируется действие ферментов, рецепторов, транспортеров и т.д.
• Иногда денатурация белка имеет определенное значение. Например, паук выделяет капельку секрета и приклеивает ее к какой-нибудь опоре. Затем, продолжая выделять секрет, он слегка натягивает ниточку и этого слабого натяжения достаточно, чтобы белок денатурировался, из растворимой формы перешел в нерастворимую, и нить приобрела прочность.

Структурная

Каталитическая

Защитная

Транспортная

Сократительная

Сигнальная

Регуляторная

Энергетическая

Структурная

Белки участвуют в образовании всех мембранных и немембранных структур клетки, а также внеклеточных структур. У высших животных, например, из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи и т.д. Поэтому первая функция строительная (кератин, коллаген).

кератин

Кератин, белок, волос, перьев птиц, когтей пресмыкающихся и зверей. Коллаген – входит в состав кожи, сухожилий. Гистоны – белки ДНК.

. Структурная – кератин, белок, волос, перьев птиц, когтей пресмыкающихся и зверей. Коллаген – входит в состав сухожилий. Гистоны – белки ДНК.

Каталитическая

• Каждая молекула фермента способна осуществить от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту.
• Благодаря определенной пространственной структуре молекулы белка и определенному расположению аминокислот в нем фермент узнает свой субстрат, присоединяет его и ускоряет его превращение.

• В белковой молекуле есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, сходящий с биологического конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта слишком мало, то фермент активируется. Это обратные связи, которые обеспечивают процессы саморегуляции.

родопсин, холинорецепторы

Сигнальная функция

• В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Двигательная функция

• Все виды движений, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек, движения жгутиков выполняют особые сократительные белки (актин, миозин и др.).

. Двигательная – актин, миозин, белок мышц; тубулин образованы микротрубочкой клеток; флагмин – в состав жгутиков бактерий; динеин, кинезин – молекулярные двигатели.

Актин, миозин, белок мышц; Тубулином образованы микротрубочки клеток; Флагмин входит в состав жгутиков бактерий; Динеин, кинезин – молекулярные двигатели.

Транспортная функция

• В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме, ядре клетки есть различные транспортные белки. Так белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям и органам.

Транспортная – гемоглобин – перенос О 2 и Н 2 О; ферритин – транспортирует ионы железа; транспортные белки мембран образуют ионные каналы для перемещения Na + , К + .

ферритин – транспортирует ионы железа; транспортные белки мембран образуют ионные каналы для перемещения Na + ,К + .

Защитная функция

• При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях (лимфатические железы, селезенка, вилочковая железа) производятся клетки-лимфоциты, способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков антител.

• Антитела блокируют

чужеродные белки

Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Их молекулы имеют участок, узнающий “пришельца” и участок осуществляющий “расправу” с ним. Самое удивительное то, что лимфоциты способны ответить синтезом соответствующих антител на любой антиген, с которым клетка и организм даже никогда не встречались .

Например, фибриноген

и протромбин обеспечивают

свертываемость крови

Защитная – антитела, протромбин, фибриноген; лизоцим – содержащийся в слюне; муцин – в слюне и желудке.

лизоцим – содержащийся в слюне; муцин – в слюне и желудке

• В клетках человека и животных синтезируются также специальные противовирусные белки – интерфероны. Синтез таких белков начинается после встречи клетки с вирусной нуклеиновой кислотой. Он блокирует аппарат синтеза вирусных белков.

Регуляторная функция

• Регуляторная функция связана с регуляторами физиологических процессов – гормонами. Многие из них также по природе своей белки. Гормоны роста, адренокортикотропный, тиреотропный гормоны, инсулин, глюкагон и другие являются белками.

Например, инсулин регулирует

уровень углеводов в крови .

Энергетическая функция

• . При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется около 17 кДж энергии. Однако белки используются, как источник энергии обычно, когда истощаются иные источники, такие как углеводы и жиры.

• Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи.

Белковый баланс

• В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

• Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

• Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка.
• При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается

Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида.

• 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г.
• Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе.

Белки - это высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Они являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов.