Внеклассное мероприятие " Белки и ферменты"

Внеклассное мероприятие, проведенное в рамках декады биологии и химии

Материал приводимого ниже урока можно использовать как в обычной средней общеобразовательной школе, так и в школах и классах с углубленным изучением биологии, делая соответствующую поправку на уровень подачи материала и экспериментальную часть.

В начале занятия учащимся сообщается цель, задачи и название темы урока, а также план его проведения. Начало занятия может разворачиваться по-разному: или с повторения общей части химического состава клетки, или с сообщения учащегося о том, что такое белки и какова их роль в природе, а лучше с постановки проблемного вопроса типа: «Почему белки играют такую большую роль в жизни живых существ?», или «Почему многие люди отождествляют понятие «белок» с понятием «жизнь?», или «Какова роль белков в жизни живых организмов?» В любом случае раскрытие содержания урока пойдет в следующем порядке:

1. Строение и состав белков.

2. Структура белков (уровень организации белковой молекулы).

1. Классификация белков по структуре и по функциям.

2. Свойства и функции белков.

3. Значение белков.

4. Вывод.

Затем один из учащихся или учитель рассказывает о белках. Белки — это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота (в некоторых содержится и сера) Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Белки — это биополимеры, нерегулярные полимеры, моно мерами которых являются аминокислоты. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится более 50% общей массы сухой клетки. Сравнительное содержание белков в % к сухой массе: в мышцах — 80%, в коже — 63%, печени - 57%, мозге — 45%, костях — 28%.

Внимание учащихся обращается на формулы некоторых белков: пенициллин -

Н|« молоко — С_|яи H_J()2| 0_57fi NL,, S_2l, гемоглобин - C_J052 Н₄₈₁₆ О_в72 N_7S0 S„ Fe^, а также для сравнения данные по молекулярной массе: этиловый спирт — 46, бензол — 78, белок куриного яйца — 36 000, белок мышц — 1 500 000.

На основании этих сравнений и сопоставлений формулируется вывод о необычайной сложности белков, о важнейшем значении их для жизнедеятельности всего живого на Земле.

Учитель химии разбирает строение и состав аминокислот. Приводит общую формулу аминокислот и формулы аминокислот с радикалами.

Именно радикалы аминокислот определяют свойства и функции белков. Группы NH₂ и СООН определяют химические свойства аминокислот. Аминокислоты в основном хорошо растворимы в воде. Аминогруппа придает аминокислотам свойства оснований, в результате чего они могут взаимодействовать с кислотами, а в водном растворе проявлять амфотерные свойства. Благодаря этому они являются своеобразным буфером, противодействующим изменениям среды в кислотную или щелочную сторону.

Существует три классификации аминокислот, в основу которых положено:

1. Строение бокового радикала аминокислот.

2. Химические (кислотно-основные) свойства.

3. Степень незаменимости аминокислот для организма.

Больше половины, конкретно — 11 аминокислот из числа входящих в состав белка, могут синтезироваться в организме. Остальные 9 должны обязательно поступать в организм животного в виде пищи. Поэтому они получили название незаменимых аминокислот.

Учитель биологии говорит о том, что эти соединения производятся растениями, бактериями, грибами в результате сложных реакций. Недостаточное содержание незаменимых аминокислот в пище человека и животных сказывается на развитии организма, приводит к нарушению синтеза белка и к заболеваниям.

Учитель химии рассказывает о соединении аминокислот посредством пептидной связи и образовании полипептидной цепи. Белок может преставлять собой один или несколько полипептидов. Такие белки, как казеин молока, миозин мышц, альбумин яйца, содержат набор всех 20 аминокислот, в белке — ферменте рибо- нуклеазе их 19, в инсулине — 18, а в саль- мине (белок из молок рыб) всего 7. В состав большинства белков входит 300 — 500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Таким образом, белки различаются: составом аминокислот, числом аминокислотных звеньев, порядком чередования их в полипептидной цепи.

«Какова же структура белка», — продолжает разговор учитель химии. Для того чтобы разобраться в укладке (архитектонике) белковой макромолекулы, следует рассмотреть несколько уровней ее организации.

Первичная, самая простая структура — полипептидная цепь — нить аминокислотных остатков. Пептидные связи достаточно жесткие, и они придают молекуле определенную стабильность. Первыми выяснили принцип построения белка из аминокислот и определили структуры белка Э.Фишер и Ф.Сэнгер.

Вторичная структура. В 1951 г. Полинг и Кори доказали, что благодаря образованию водородных связей между близко расположенными пептидными нитями, происходит дальнейшая укладка белковой молекулы. В результате образуется спираль, для которой характерны: конфигурация в виде винтовой лестницы; регулярность витков в спирали; образование водородных связей между первым и четвертым аминокислотными остатками; боковые радикалы не участвуют в построении спирали.

В спирали все пептидные связи параллельны. За счет вторичной структуры длина полипептидной цепи сокращается в 4 раза. Такая спиральная структура была обозначена как a-структура. Имеется и более сложная складчатая (1-конфигурация, напоминающая по форме гармошку. Возможны превращения из одной структуры молекулы белка в другую за счет перестройки водородных связей. Такого рода превращения свойственны белку волос кератину.

Третичная структура. Это еще более компактная укладка молекулы в пространстве, в результате которой длина ее сокращается в 10 раз. Эта структура определяет форму молекулы белка. Она может быть глобулярной (форма клубка) или фибриллярной (вид длинных цепей).

Определяют третичную структуру разнообразные химические связи: ковалентные (дисульфидные S—S-связи) и пептидные (полярные), водородные и ионные, неполярные связи (гидрофобные). Эти связи определяют объемность и стабильность молекулы, обусловливают ее энергетическую насыщенность.

Белковая глобула включает в себя небольшие, относительно постоянные структурные части, называемые доменами. Это участок плотно упакованной полипептидной цепи. Домен — это основная структурная единица молекулы белка. Участки аминокислот между доменами, называемые шарнирными, короткие, но именно они позволяют молекуле белка изменять свою конфигурацию. Таким образом, третичная структура белка представляет собой комплекс доменов, соединенных друг с другом шарнирными участками и упакованных в пространстве определенным образом.

Четвертичная структура. Существуют белки, в состав которых входит несколько полипептидных цепей. В свою очередь каждая такая цепь обладает третичной структурой. Одиночная цепь называется субъединицей. Субъединицы, связанные в единый комплекс, образуют четвертичную структуру. Примером является белок гемоглобин, состоящий из 4-х субъединиц и имеющий глобулярную конфигурацию. Закрепляют его структуру гидрофобные связи. Примером спиральной структуры может служить молекула белка актина. Актиновая нить состоит из двух обвитых одна вокруг другой спиральных цепей. В свою очередь каждая актиновая нить собирается из отдельных глобулярных акти- новых белков. В отличие от глобулярных, фибриллярные белки выполняют структурную функцию.

Здесь учитель биологии может добавить, что к таким белкам относятся белки соединительных и сократительных тканей, волос, кожи, клеточных стенок растений. По принципу образования актиновой спирали идет процесс образования спирали фибриллярного белка коллагена.

Эта спираль состоит из трех вытянутых белковых цепей, что повышает прочность их соединения. Белковые субъединицы могут образовывать плоские слои, приобретать форму плоского шара, что характерно для строения вирусов. Следовательно, четвертичная структура характеризуется различной конфигурацией (или конформацией).

Каковы же физико-химические свойства белка? Учитель биологии говорит о том, что при изменении структуры молекулы меняются физические свойства белка, а это имеет большое значение для биологических процессов (движения, сокращения, деления клеток). Например, мышечные белки (миозин и актин) обладают разными физико-химическими свойствами, но при сокращении мышцы эти белки образуют единый комплекс.

Белок растворим в воде. Водные растворы его устойчивы и не выпадают в осадок. Он способен к набуханию, поэтому водный раствор белка обладает коллоидными свойствами. Белок вязкий и проявляет незначительную способность к диффузии. Под действием различных факторов белки теряют свои физико-химические свойства, нарушается его структура (конформация) — этот процесс называется денатурацией. Факторы, способные вызвать денатурацию, делят обычно на две группы:

1. Физические (высокая температура и давление, механическое воздействие, ионизирующее излучение).

2. Химические действия кислот и щелочей, различных органических растворителей, тяжелых металлов, моющих средств.

Денатурация ведет к утрате белком биологических функций, восстановление которых происходит в процессе ренатурации после прекращения действия того или иного фактора.

Рассмотрим классификацию белков.

Одна из классификаций строится на основе структурной организации молекул, в соответствии с ней белки делят на глобулярные, фибриллярные. По другой классификации белки делятся на простые и сложные

Простые белки. К ним относятся белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты. Выделяют несколько групп простых белков.

1. Гистоны — тканевые белки многоклеточных организмов. Они связаны с ДНК, участвуют в стабилизации ее пространственной структуры и играют важную роль в передаче наследственной информации

2. Протамины — это заменители гистонов, способствующие еще большей компактности ДНК, они входят в состав ДНК мужских половых клеток, икры рыб.

3. Проламины — растительные белки не растворяются в воде, содержатся! клейковине семян злаков.

4. Альбумины и глобулины — белки кровяной плазмы.

5. Протеноиды — фибриллярные белки опорных тканей (костей, хрящей, волос).

Сложные белки. Образуют комплекс! с другими органическими и неорганическими веществами. Они имеют больше значение для жизнедеятельности клетки. Например, углеводный компонент придает молекуле устойчивость к температурным изменениям и повышает ее специфичность. Гликопротеиды выходят за пре делы клетки, обеспечивая контакты между клетками. К этой группе относятся та! же иммуноглобулины, некоторые ферме.' ты и гормоны. Липопротеиды входят состав всех мембран, а также содержат! в тканях, легких, скелетных мышцах, клетках растений и оболочке нервов. Они выполняют транспортную функцию — переносят липиды, глицериды, фосфолипиды, стероиды. К фосфопротеидам относится белок молока — казеин. Металлопротеиды — комплексы белков с ионами металлов, ими являются некоторые ферменты.

На следующем этапе урока разговор идет о функциях белков. Они чрезвычайно разнообразны, но здесь мы остановимся на одной — самой главной функции — ферментативной.

Все ферменты содержат в своем составе белки, поэтому биохимические реакции находятся под контролем белков.

Подробно о строении и свойствах ферментов рассказывает учитель биологии или один из учащихся. Академик И.П.Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни и первым актом жизненной деятельности». Учение о ферментах выделяют в самостоятельную науку — энзимологию. Известно, что все ферменты имеют белковую природу, но далеко не все белки обладают ферментативными свойствами. Термин «фермент» с латинского языка переводится как «закваска», энзим означает «в дрожжах». Белковая природа ферментов была доказана опытным путем Л.Пастером.

1. Классификация ферментов. В основе ее лежит тип катализируемых реакций. Выделено 6 классов ферментов. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2. Трансферазы осуществляют реакции переноса группировок с одного соединения на другое:

3. АВ + С = А + ВС.

4. Гидролазы ускоряют гидролитическое (с участием воды) расщепление веществ:

5. АВ + Н,0 = АОН + ВН.

6. Лиазы катализируют реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей или реакции присоединения по двойным связям.

7. Изомеразы осуществляют взаимопревращения различных изомеров.

8. Лигазы (синтетазы) ускоряют реакции синтеза.

Учитель химии останавливается более подробно на строении и механизме действия ферментов. Он говорит о том, что все ферменты представляют собой глобулярные белки. Они делятся на простые и сложные. Простые или однокомпонентные ферменты состоят только из белка.

Сложные или двухкомпонентные ферменты состоят из белковой части, называемой апоферментом, и небелковой части, названной кофактором (от лат. «со» — совместно). Апофермент имеет низкую активность в отличие от кофактора. Однако в отдельности оба компонента неактивны. Различают неорганические и органические кофакторы, последние из которых называют коферментами. Часто кофер- ментом служат витамины.

Наиболее активный небольшой участок молекулы фермента называется активным центром. Именно здесь происходит соединение фермента с веществом субстратом, которое подлежит превращению. Все кофакторы входят в состав активного центра. Активный центр может располагаться на поверхности фермента или в его глубине и представляет собой своеобразную комбинацию аминокислотных остатков «шарнирного участка» белковой цепи. Форма активного центра и субстрата подходят друг к другу как ключ к замку. Кроме активного центра в молекуле фермента различают еще аллостерический центр, где происходит связывание низкомолекулярных соединений, не сходных по строению с субстратом. При присоединении таких соединений наступает изменение третичной и четвертичной структуры фермента, что приводит к понижению или повышению активности фермента.

Ферменты, активность которых контролируется обоими центрами, называются аллостерическими.

Весь процесс действия фермента можно разделить на 3 стадии:

1. Распознавание ферментов (Е) субстрата (S) и связывание с ним.

2. Образование активного комплекса (ES).

3. Отделение продукта, образовавшегося в результате ферментативной реакции (Р).

Схема каталитической реакции.

Е + S —► ES —► Е + Р

Учитель биологии дополняет информацию о ферментах, говоря о локализации их в клетке. Ферменты располагаются и действуют в цитоплазме клетки или в определенных органоидах. Ферменты расщепления углеводов содержатся в цитоплазме, а окисления жирных кислот — в митохондриях. В ядре локализованы ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в хлоропластах содержатся ферменты, участвующие в синтезе углеводов. Выделенные из клетки ферменты не утрачивают каталитические свойства. На этом основано широкое использование их в народном хозяйстве. Так, ферменты, расщепляющие крахмал, используются в хлебопекарной, пивоваренной, спиртовой и текстильной промышленности. Ферменты, расщепляющие целлюлозу — в сокоморсовой, винодельческой, льноперерабатывающей промышленности. Ферменты, расщепляющие белки — в мясной, кожевенной, сыродельческой, косметической промышленности и в бытовой химии.

Выводы и подведение итогов первого урока. Здесь формулируется вывод о том, что белки — обязательный компонент всех клеточных структур. Белки — совершенно исключительные вещества, без которых не может обойтись ни одно живое существо планеты. Их сложность и многообразие форм позволяют создавать все существующие разнообразия форм жизни, неповторимость организмов как в прошлом, так и в будущем.

На втором уроке более подробно и наглядно рассматривается ферментативная функция белков.

Учитель химии объясняет, что ферментативные реакции подразделяются на анаболические (реакции синтеза) и катаболи- ческие (реакции распада). Совокупность этих реакций в живой клетке или в живом организме составляет то, что мы называем метаболизмом.

Ферменты обладают специфичностью, т.е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию, катализируемая реакция обратима. Активность фермента меняется в зависимости от pH, температуры, давления и от концентраций как субстрата, так и самого фермента.

Первым белком, строение которого расшифровали, был инсулин-гормон поджелудочной железы, применяемый при лечении диабета, первым ферментным белком, для которого расшифровали последовательность аминокислот, стала рибонуклеаза.

Один из учащихся делает небольшое сообщение об использовании аминокислот как лечебных средств: метионин используется при лечении сахарного диабета, атеросклероза, цирроза печени, помогает при ожирении: глутаминовая кислота — обезвреживает NH_S, ею лечат шизофрению, болезнь Дауна, дистрофию мышц.

Другой ученик демонстрирует опыты по растворению белков в воде, в разбавленных растворах солей, объясняет процесс денатурации, гидролиза, составляет уравнение реакции образования тетрапептида. В ходе семинара учащиеся выполняют лабораторные опыты, работая группами с определенным видом белка. Предварительно они вспоминают, как экспериментально определить углерод, водород в углеводородах, а хлор — в неорганических соединениях. Учитель химии сообщает учащимся, как обнаружить азот и серу в белке. Затем они выполняют цветные реакции на белки: ксантопротеиновую и основную качественную реакцию на белок — биуретовую, проводят опыты по распознаванию шерстяной и хлопчатобумажной ткани, вискозного и натурального шелка и тем самым еще раз закрепляют свои знания о белках.

Предлагаемые ниже лабораторные работы могут быть продемонстрированы классу или выполняться фронтально.

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 1
Растворимость аминокислот

Оборудование: химические стаканы на 50 мл или большие пробирки, стеклянные палочки, лакмусовая бумага, скальпель или шпатель.

Реактивы: набор аминокислот (глицин, глутаминовая кислота, лизин), вода.

Ход работы.

В три стакана налить равное количество воды (приблизительно по 15 — 20 мл). На кончике скальпеля в одни стакан добавить глицин, в другой глутаминовую кислоту, а в третий — лизин. Содержимое перемешать. В каждый стакан опустить по кусочку лакмусовой бумаги. В стакане № 1 с глицином изменений не происходит. В стакане № 2 с раствором глутаминовой кислоты бумага краснеет, а в растворе с лизином синеет. Такие качественные реакции указывают на амфотерные, кислые и основные свойства данных аминокислот. Эти свойства обусловлены разным соотношением групп NH₂, придающим соединениям основные свойства, а также СООН, определяющим их кислотность в аминокислотах.

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 2
Осаждение белков

Оборудование: пробирки, химические стаканы, пипетки, электрическая плитка, стеклянные палочки, фильтровальная бумага.

Реактивы: куриное яйцо, вода, 1%- ная уксусная кислота, поваренная соль, аммоний сернокислый.

Ход работы.

1. Осторожно отделить в химический стакан белок куриного яйца от желтка.

2. Добавить к белку 10 мл воды и хорошо перемешать.

3. В предварительно подписанные пробирки под №1 и 2 налить по 5 мл раствора белка.

4. В пробирку №1 добавить 1 — 2 капли 1%-ной уксусной кислоты. Содержимое пробирки перемешать.

5. Обе пробирки поставить в химический стакан с горячей водой и довести до кипения.

6. В пробирку №3 влить 10 мл раствора белка. Добавить хорошо измельченную поваренную соль до полного насыщения ею раствора. Образовавшийся осадок — это глобулины.

7. В сухую чистую пробирку №4 через воронку с фильтром влить содержимое пробирки №3. К полученному фильтрату добавить измельченный сернокислый аммоний до полного насыщения раствора. Вновь образовавшийся осадок — альбумины

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №3

Влияние температуры и pH среды
на действие фермента

Оборудование: пробирки, водяная баня, термостат, пипетки, лед.

Реактивы: 0,1%-ный раствор фермента амилизы, 0,25%-ный раствор крахмала, раствор йода, 0,1%-ный Н раствор HCL, дистиллированная вода.

Ход работы.

1. Пронумеровать 5 пробирок и в каждую налить по 5 мл 0,25%-ного крахмала.

2. Пробирку № 1 поместить в ледяную воду, №2 — в термостат при 30 — 40°С, №3 — в кипящую воду.

В пробирку №4 добавить 1 мл раствора соляной кислоты, а в пробирку №5 — 1 мл воды. Обе пробирки также поставить в термостат.

1. Через 20 мин пробирки вынуть и желательно одновременно во все пробирки добавить по 1 мл раствора амилазы.

2. В перемешанный раствор каждой пробирки добавить по одной капле йода. Пробирки встряхнуть. Проследить за интенсивностью окрашивания раствора.

3. Сделать вывод о действии амилазы на крахмал, о влиянии температуры и pH среды на работу фермента, если известно, что чем интенсивнее окрашивание, тем активнее действует фермент.

На основании демонстрируемых опытов и проведенных лабораторных работ материал двух уроков обобщается, формулируются выводы.