Конспект «ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ. ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА КЛЕТКИ»

КОНСПЕКТ ПО ТЕМЕ

«ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ.

ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА КЛЕТКИ»

ПЛАН КОНСПЕКТА

1. Биополимеры

2. Углеводы: строение, классификация, функции.

3. Липиды: строение, классификация, функции.

4. Белки: строение, классификация.

5. Структура белковых молекул.

6. Свойства и функции белков.

7. Понятие о ферментах

1. Биополимеры.

Содержание в клетке химических соединений (в % на сырую массу)

Вода    75-85  Белки 10-20 Жиры 1-5 Углеводы 0,2-2 НК 1-2 Низкомолекулярные органические соединения 0,1- 0,5 Неорганические вещества 1- 1,5

Органические вещества – это химические соединения, в состав которых входят атомы углерода.

Атомы углерода способны вступать друг с другом в прочную ковалентную связь, образуя множество разнообразных цепных или кольцевых молекул.

Биополимеры – это органические соединения, входящие в состав клеток живых организмов и продуктов их жизнедеятельности.

Органические вещества относятся к группе полимеров.

Полимер – это многозвеньевая цепь, в которой звеном является какое-либо относительно простое вещество – мономер.

ПОЛИМЕРЫ

Регулярные Нерегулярные

в молекуле группа мономеров перио- в молекуле нет видимой повторяемости

дически повторяется. мономеров.

…АБАБАБАБ… …АБААБББАБААБ…

…ААББААББ… Наличие нерегулярных полимеров -

причина многообразия жизни.

Макромолекулы

Крупные и сложные по строению молекулы органических соединений называют макромолекулами. Они состоят из более простых молекул. К макромолекулам относят молекулы белков, жиров, сложных углеводов и нуклеиновых кислот.

2. Углеводы: строение, классификация, функции.

Углеводы – органические соединения, состоящие из углерода, водорода и кислорода.

Углеводы

Простые	Сложные	Сложные
Моносахариды	Дисахахариды (олигосахариды 2-10 мономеров)	Полисахариды
Глюкоза С6Н12О6- гексоза Фруктоза С6Н12О6- гексоза Галактоза С6Н12О6- гексоза Рибоза С5Н10О5-пентоза Дезоксирибоза С5Н10О4-пентоза Очень хорошо растворимы в воде, кроме пентоз имеют сладкий вкус.	Мальтоза=α-глюкоза+ α-глюкоза Лактоза(молочный сахар) = глюкоза + галактоза Сахароза(тростниковый, свекловичный сахар) = глюкоза + фруктоза Хорошо растворимы в воде и обладают сладким вкусом.	Образуются в результате реакции поликонденсации Крахмал – резервный углевод растений Гликоген – резервный углевод у животных, человека и грибов Целлюлоза – структурный углевод клеточных стенок растений (β- глюкоза) Хитин – покров тела у насекомых, клеточная стенка грибов Муреин – клеточная стенка бактерий Утрачивают сладкий вкус и способность растворяться в воде

Строение молекул углеводов: А – глюкоза; Б – фруктоза; В – циклическая формула глюкозы; Г – схема соединения молекул глюкозы; Д – схема строения молекулы крахмала; Е – схема строения молекулы целлюлозы

Моносахариды – бесцветные, твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, обычно сладкие на вкус. Глюкоза и фруктоза содержатся в меде, фруктах. Рибоза и дезоксирибоза входят в состав нуклеиновых кислот.

Молекулы моносахаридов – линейные цепочки атомов углерода. У всех углеводов есть карбонильная группа. Число молекул глюкозы, входящих в состав молекул полисахаридов, непостоянно и может колебаться от сотен до миллиона.

Молекулы сложных углеводов – полисахаридов – состоят из множества соединенных между собой остатков молекул моносахаридов. Это крахмал, целлюлоза, гликоген (животный крахмал). Число молекул глюкозы, входящих в состав молекул полисахаридов, непостоянно и может колебаться от сотен до миллиона. Общая формула крахмала, гликогена и целлюлозы (С₆Н₁₀О₅)_n. Символ “n” означает, что число молекул глюкозы может изменяться. Целлюлоза имеет линейную структуру, а крахмал и гликоген – разветвленную. Число “n” у целлюлозы больше.

В клетках животных – 1-5% углеводов

растений - до 70%

Изменение окраски, при добавлении к крахмалу спиртового раствора йода, на синий, исчезновение её при нагревании и появление после остывания, связано с изменением положения цепей в полимере.

Функции углеводов

1. Энергетическая – основные источники энергии в животном организме (при расщеплении 1г углевода выделяется 17,6 кДж)

2. Запасающая – накопление крахмала клетками растений и гликогена клетками животных, который играет роль источника глюкозы, легко высвобождая её по мере необходимости.

3. Структурная – входят в состав клеточных мембран и клеточных стенок. Соединяясь с липидами и белками, образуют гликолипиды и гликопротеиды. Входят в состав нуклеотидов.

Слизи, выделяемые различными железами, богаты углеводами и их производными (например, гликопротеинами). Они предохраняют пищевод, кишечник, желудок, бронхи от механических повреждений, препятствуют проникновению в организм бактерий и вирусов. Гепарин предотвращает свёртывание крови в организме животных и человека.

1. Липиды: строение, классификация, функции.

Липиды

Простые Сложные

Жиры Воска Фосфолипиды Гликолипиды Липоиды

(основная

форма запа-

сания липидов) Витамины Стероиды Терпены Гиббереллины Пигменты

Липиды – сложные эфиры жирных кислот и многоатомных спиртов.
Липиды – это сборная группа органических соединений, не имеющих единой химической характеристики.

Липиды нерастворимы в воде, но хорошо растворимы в органических растворителях (эфире, хлороформе, бензоле)

Содержаться во всех клетках животных и растений (5 – 15% сухой массы, в жировой ткани может достигать 90%).

Главное свойство липидов – гидрофобность.

 

Классификация липидов

1. Жиры (триглицериды) – это сложные эфиры высших жирных кислот и трёхатомного спирта – глицерина. Самые распространённые в природе липиды. В составе триглицеридов обнаружено более 500 жирных кислот, молекулы которых имеют сложное строение. Жирные кислоты имеют одинаковую для всех кислот группировку – карбоксильную группу (- СООН) и радикал, которым они отличаются друг друга. Карбоксильная группа образует головку жирной кислоты, она полярна, поэтому гидрофильна. Радикал представляет собой углеводородный хвост, отличающийся у разных жирных кислот количеством группировок – СН_2. Он неполярен, поэтому гидрофобен. При образовании молекулы триглицерида каждая из трёх гидроксильных (-ОН) групп глицерина вступают в реакцию конденсации с жирной кислотой, образуется три сложноэфирные связи, поэтому образовавшееся соединение называется сложным эфиром. Физические свойства зависят от состава их молекул. Если преобладают насыщенные жирные кислоты, то они твёрдые (жиры), если ненасыщенные – жидкие (масла). Плотность жиров ниже, чем у воды, поэтому в воде они всплывают и находятся на поверхности.

Функции: 1. Источник ≈ 50% энергии в клетке.

2. Источник воды.

3. Защитная (виде толстого подкожного жира)

2. Воски – группа простых липидов, представляющих собой сложные эфиры высших жирных кислот и высших высокомолекулярных спиртов.

Функции: 1. Секрет сальных желёз у животных.

2. Защитный покров листьев и плодов у растений.

3. Фосфолипиды – сложные эфиры многоатомных спиртов с высшими жирными кислотами, содержащие остаток фосфорной кислоты. Как правило, в молекуле фосфолипидов имеются два остатка высших жирных и один остаток фосфорной кислоты. Присутствуют во всех клетках живых существ, участвуя, главным образом в формировании клеточных мембран.

Функции: Основа всех клеточных мембран.

4. Гликолипиды – это углеводные производные липидов. Локализованы преимущественно на наружной поверхности плазматической мембраны, где их углеводные компоненты входят в число других углеводов клеточной поверхности.

5. Липоиды – жироподобные вещества. К ним относятся:

а) стероиды – входят в состав гормонов надпочечников, половых (эстрадиол, тестостерон), а так же в состав холестерина – важного компонента клеточных мембран у животных.

б) терпенты – эфирные масла, от которых зависит запах растений.

в) гиббереллины – ростовые вещества растений.

г) пигменты – хлорофилл, билирубин.

д) витамины – А, К, Е, D.

Функции липидов

1. Энергетическая – в ходе расщепления 1г жиров до СО₂ и Н₂О освобождается 38,9 кДж.

2. Структурная – принимают участие в образовании клеточных мембран (фосфолипиды, гликолипиды и гликопротеиды)

3. Запасающая – жиры являются запасным веществом животных и растений. Это важно для животных , впадающих в спячку в холодное время года, совершающих длительные переходы через местность, где нет питания (верблюд), для растений, чьи семена содержат жир для обеспечения энергией развивающегося растения.

4. Терморегуляторная – хороший термоизолятор, вследствии плохой теплопроводимости.

5. Защитно – механическая – защищают организмы от механических воздействий.

6. Каталитическая – эта функция связана с жирорастворимыми витаминами. Сами по себе витамины не обладают каталитической активностью, но они входят в состав ферментов, без них ферменты не могут выполнять свои функции.

7. Источник метаболической воды – одним из продуктов окисления жиров является вода. Эта метаболическая вода важна для обитателей пустынь. Жир, которым заполнен горб верблюда – это прежде всего источник воды – при окислении 1кг жира выделяется 1,1кг воды.

8. Запасы жира повышают плавучесть водных животных.

4. Белки: строение, классификация.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка»

Ф. Энгельс

Состав и строение белков

Белки – это высокомолекулярные органические вещества, состоящие из остатков α-аминокислот. (это биополимеры, мономеры которых – аминокислоты)

В состав белков входят: C, H, N, O, S, часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими P, Fe, Zn, Cu.

Молекулярная масса белков:

Альбумин – 36000

Гемоглобин – 152000

Миозин – 500000

Белки – нерегулярные полимеры, мономер – аминокислота.

В клетках и тканях обнаружено около 170 а/к, но в состав белков входят лишь 26, причем 6 из них являются нестандартными, они образуются в результате модификации стандартных а/к уже после их включения в полипептидную цепь. Поэтому обычными компонентами белков считают лишь 20 α – а/к.

Аминокислоты

Заменимые Незаменимые

10 а/к, синтезируемых в организме в организме не синтезируются

глицин фенилаланин

аланин валин

серин лизин

цистеин

тирозин

аспарагиновая кислота

глутаминовая кислота

В зависимости от а/к состава белки бывают:

- полноценные – содержат весь набор а/к

- неполноценные – если какие-то а/к отсутствуют

- простые – состоят только из а/к (фибрин, трипсин)

- сложные – содержат, помимо а/к небелковую (простетическую) группу:

ионы Ме – металлопротеины (гемоглобин)

углеводы – гликопротеины

липиды – липопротеины

нуклеиновые кислоты – нуклеопротеины

Аминокислоты (а/к) – бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде. Все аминокислоты содержат карбоксильную группу (–СООН) и аминогруппу (–NH₂). В зависимости от их количества различают:

- нейтральные а/к – одна карбоксильная и одна аминогруппы

- основные а/к – более одной аминогруппы

- кислые а/к – более одной карбоксильной группы

А/К – это амфотерные соединения – могут выступать в роли кислот и оснований, поэтому реакция среды _РН зависит от состава а/к.

Число аминокислот, их разнообразие, последовательность соединения определяют видовую специфичность белков: различия белков разных видов, особей, тканей и клеток. Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков, называют полипептидной. Белки содержат одну или несколько полипептидных цепей.

Пептиды – это органические вещества, состоящие из остатков а/к, соединённых пептидной связью, в результате реакции конденсации

В состав полипептидной цепи входят десятки и сотни тысяч аминокислотных остатков. Остатки аминокислот соединяются в молекуле белка посредством ковалентной пептидной связи:

Ковалентная пептидная связь

Пептидная связь возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом отщепляется молекул воды
 

Образование пептидной связи

5.Структура белковых молекул.

Первичная структура белковой молекулы

Первичная структура – это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями – линейная структура.

Определяет свойства белка и пространственную конфигурацию. Незначительное количество белков имеет строго линейную структуру, основная масса белков подвергается дальнейшей укладке.

Вторичная структура белковой молекулы

Вторичная структура – закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура. Она удерживается при помощи водородных связей между NН - группами и СО - группами, расположенными на последних ветках спирали. Они слабее пептидных, но повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

Третичная структура белковой молекулы

Третичная структура - образуется в результате свертывания полипептидной цепи в пространстве в клубок (глобулу) – глобулярная структура. Она специфична для каждого белка и зависит от первичной структуры.

Поддерживается разнообразными связями:

- ионными,

- дисульфидными (S-S)

- водородными

- гидрофобными взаимодействиями между боковыми цепями а/к остатков, в водных растворах гидрофобные цепи стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри, а гидрофильные цепи в результате гидратации стремятся оказаться на поверхности молекулы.

Четвертичная структура белковой молекулы

Четвертичная структура – взаимное расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, составляющих белковую молекулу. Например, молекула гемоглобина состоит из 4 полипептидных цепей.

Это комплекс, объединяющий несколько третичных структур органической природы и неорганическое вещество (железо).

Удерживается за счет ионных, водородных связей и гидрофобного взаимодействия.
 

6. Свойства и функции белков. Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства:

1. Амфотерность – белки сочетают в себе кислотные и основные свойства, чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства.

2. Буферные свойства – способность поддерживать _РН среды на постоянном уровне (гемоглобин в эритроцитах).

3. Растворимость – есть белки растворимые, есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фибрин, кератин, коллаген).

4. Активность – необычайно активные белки – это ферменты, но есть химически неактивные белки.

5.Устойчивость – устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

6. Молекулы белков обладают способностью к денатурации – нарушении естественной трёхмерной конфигурации белка. Естественное состояние белка называется нативным.

Денатурация – нарушение нативной (естественной) структуры молекул белков.
Денатурация происходит под влиянием различных факторов: нагревания, облучения, влияния химических веществ, солевого состава среды, _РН, радиации. Денатурацию мы наблюдаем при варке яиц, когда белок мутнеет, становится непрозрачным и упругим.

Денатурация белка: А – нативный белок; Б – денатурированный белок

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определённую структуру белка. Причём первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Сначала утрачивается четвертичная , затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Денатурация может быть:

- обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. (например, рецепторные белки мембраны).

Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется - ренатурация.

- необратимая, если восстановление пространственной конфигурации невозможно. Это происходит при разрыве большого количества связей (варка яиц).

Видовая специфичность белков – определяется набором а/к, их количеством и последовательностью расположения в полипептидной цепи..В организме человека около 5 млн. белков, у бактерий – 3 тыс.

Белковая индивидуальность проявляется у живых организмов следующим образом:

а) является причиной отторжения трансплантантов – пересаженных органов;

б) лежит в основе иммунитета – невосприимчивости к чужеродному белку.

Функции белков

1. Каталитическая. В состав клеток входит большое количество веществ, химически мало активных. Но все биохимические реакции протекают с огромной скоростью, благодаря участию в них биокатализаторов – ферментов – веществ белковой природы. Белки-катализаторы ускоряют химические реакции в клетке. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, перекись водорода без катализатора медленно разлагается на воду и кислород. В присутствие солей железа (катализатора) эта реакция идёт несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс молекул перекиси водорода.

2. Регуляторная. Большая группа белков принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Регуляторную функцию выполняют гормоны - биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции Например, белок инсулин регулирует содержание сахара в крови.

3. Сократительная. Белки – актин и миозин – вызывают сокращение мышечных волокон.

4. Структурная (строительная). Белки входят в состав клеточных мембран, хрящей, сухожилий, волос, перьев, ногтей, рогов, чешуи.

5. Двигательная. Движение обеспечивают особые сократительные белки, входящие в состав ресничек и жгутиков, псевдоподий у простейших, сокращении мышц у многоклеточных, движение листьев у растений.

6. Защитная. Защитную функцию выполняют антитела, которые вырабатываются в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или м/о - антигенов. Иммуноглобулины – способны связывать и обезвреживать их, фибриноген и фибрин, участвуют в свертывании крови.

7. Транспортная. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Гемоглобин, входящий в состав эритроцитов, обеспечивает перенос кислорода и углекислого газа.

8. Запасающая. Некоторые белки накапливаются как запасные и питательные вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в нём, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки молока, яиц.

9. Энергетическая. Белки являются одним из источников энергии в клетке При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до а/к, а затем до конечных продуктов – воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие израсходованы. При окислении молекул белков освобождается примерно такое же количество энергии, как и при окислении углеводов.
10. Сигнальная. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит приём сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

11. Токсическая. Токсические белки в яде змей, насекомых, грибов.

1. Понятие о ферментах

Важнейшая функция белков – каталитическая. Ее выполняют особые белковые молекулы – ферменты. В клетке протекает множество разнообразных химических реакций, но ни одна из них не может осуществляться без участия ферментов. В настоящее время обнаружено свыше 2000 ферментов, причем их эффективность во много раз выше, чем эффективность неорганических катализаторов, используемых в производстве. Так, 1 мг железа в составе фермента каталазы заменяет 10 т неорганического железа. Каталаза увеличивает скорость разложения пероксида водорода в 10¹¹ раз. Фермент, катализирующий реакцию образования угольной кислоты (CO₂ + H₂OH₂CO₃), ускоряет реакцию в 10⁷ раз. Что же собой представляют ферменты?

Ферменты – белковые молекулы, синтезируемые клетками и ускоряющие протекание химических реакций. Это биологические катализаторы.

Свойства и функции ферментов:

- каталитическая активность ферментов в несколько раз выше, чем у неорганических катализаторов;

- специфичность действия - это значит, что фермент ускоряет одну реакцию или несколько сходных реакций;

Каталитическая активность ферментов

Ферменты функционируют лишь при определенной температуре, концентрации веществ, кислотности среды. Изменение условий приводит к нарушению третичной и четвертичной структуры белковой молекулы, а, следовательно, и к подавлению активности фермента. Как это происходит?

Механизм действия фермента

Все ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные.

Простые или однокомпонентные – состоят только из белка.

Сложные или двухкомпонентные – состоят из белка и небелкового компонента кофактора, в роли которого может выступать либо неорганическое вещество – металл, либо органическое – витамин.

Каталитической активностью обладает не вся молекула фермента, а ее небольшой участок, состоящий из 3-12 аминокислотных остатков – активный центр фермента, который формируется в результате изгиба полипептидной цепи. Если под влиянием разных факторов происходит денатурация, нарушается пространственная конфигурация активного центра, и фермент теряет свою активность.
Вещество, на которое воздействует фермент (Е), называют субстратом (S). В процессе взаимодействия фермента (Е) и субстрата (S) образуется фермент–субстратный комплекс (ЕS). Субстрат под влиянием фермента изменяется, образуя новое вещество –продукт (Р).
По завершении реакции фермент – субстратный комплекс распадается на фермент и продукт: Е+SESЕРЕ+Р.
Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» - ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создаётся лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой «руки и перчатки» (гипотезой индуцированного действия).

Зависимость активности ферментов от различных факторов.

Поскольку все ферменты являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

1. Определенная температура – при её повышении до некоторого значения (в среднем до 50^оС) каталитическая активность растёт (на каждые 10^оС скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50^оС белок подвергается денатурации и активность фермента падает.

2. Оптимальное значение _РН, при котором фермент проявляет максимальную активность.

3. Концентрация фермента и субстрата. При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растёт до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Значение ферментов:

1. В медицине: для обработки ран, при лечении болезни глаз, кожных болезней, ожогов, в урологии, при истощении, ожирении.

2. Производство антибиотиков, синтез витаминов.

3. В пищевой промышленности: виноделие, хлебопечение.

Выводы

Ферменты – это белки, ускоряющие химические реакции в клетке. Фермент–это биологические катализаторы.

Свойства ферментов: высокая активность, специфичность действия, способность проявлять активность лишь в определенных условиях.

Фермент и субстрат взаимодействуют между собой, при этом субстрат превращается в новое вещество, а фермент не изменяется.

Ни одна химическая реакция в клетке не протекает без участия ферментов.