Аминокислоты. Белки

Аминокислоты

белки

Аминокислоты - это производные кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу

Изомерия аминокислот

• Изомерия углеродного скелета

• Изомерия положения функциональных групп

• ?

?

Амфотерные свойства аминокислот

Аминоrpyппa проявляет основный, а карбонильная - кислотный характер. Со щелочами аминокислоты реагируют как кислоты, а с кислотами - как основания, т. е. проявляют амфотерные свойства

Реакции поликонденсации

Функциональная группа пептидов называется пептидной группой.

Белки

• Белки (полипептиды)  биополимеры, построенные из остатков  -аминокислот , соединенных пептидными связями.

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и

пространственное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

• первичная
• вторичная
• третичная
• четвертичная

Первичная структура – определенный набор и последовательность  -аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N–H и С=О.Одна из моделей вторичной структуры –  -спираль

Третичная структура

форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий

Четвертичная структура

агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Строительная

Белки участвуют в образовании всех

мембран и органоидов клетки.

белок

кератин

Каталитическая

В каждой клетке имеются сотни ферментов.

Они помогают осуществлять биохимические

реакции, действуя как катализаторы

Транспортная

Белки связывают и переносят

различные вещества и внутри

клетки, и по всему организму.

Например, г е м о г л о б и н

крови переносит кислород .

Регуляторная

Белки гормоны регулируют

различные физиологические

процессы.

Например, инсулин регулирует

уровень углеводов в крови.

Защитная

Предохраняют организм от вторжения

чужеродных организмов и от повреждений

Антитела блокируют чужеродные

белки

Например, фибриноген и протромбин

обеспечивают свертываемость крови

Сократительная

Белки - участвуют в сокращении

мышечных волокон

Актин и миозин – белки мышц

Энергетическая

При недостатке углеводов или жиров

окисляются молекулы аминокислот.

При полном расщеплении белка до конечных продуктов выделяется энергия

1г белка - 17.6 кДж

Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

Свойства белков

Белки чрезвычайно разнообразны по своим свойствам.

Есть белки, растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.

Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).

У белков встречается разнообразная форма молекул — от нитей (миозин - белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин )

Денатурация – нарушение природной структуры белка.

Под влиянием различных химических и физических факторов

(обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.)

происходит изменение структур молекулы белка

Денатурация

не обратимая

обратимая

Качественные реакции на белки

• Ксантопротеиновая реакция.
• Биуретовая реакция.

• Качественное определение серы в белках

Роль белков в жизни клетки огромна.

Современная биология показала, что

сходство и различие организмов

определяется в конечном счете

набором белков.

Модель синтеза белковой молекулы в рибосоме

Строение ДНК

• Макромолекула ДНК представляет собой две параллельные неразветвленные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг общей оси

в двойную спираль

• Такая пространственная структура удерживается множеством водородных
• связей, образуемых азотистыми основаниями, направленными внутрь
• спирали. Водородные связи возникают между пуриновым основанием одной
• цепи и пиримидиновым основанием другой цепи. Эти основания составляют

• комплементарные пары (от лат. complementum - дополнение)

Способность ДНК не только хранить, но и использовать генетическую информацию определяется следующими ее свойствами:

1. Молекулы ДНК способны к репликации (удвоению), т.е. могут обеспечить возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным

2. Молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определеннымобразом синтез белков, специфичных для организмов данного вида

Вопросы для контроля

• Каково строение белковых макромолекул?
• Какие виды нуклеиновых кислот вам известны? Каково их строение?
• В чём сущность принципа комплементарности азотистых оснований?
• Почему белковая пища – мясо, яйца – легче усваиваются организмом после термической обработки?
• Почему молекула ДНК не принимает непосредственного участия в биосинтезе белка?

Домашнее задание:

§